不同蛋白质结构部功能不同的根本原因？
决定蛋白质的功能不同的各种因素：氨基酸种类和数量、氨基酸排列顺序、肽链空间结构。
根本原因是基因的选择性表达，使不同细胞的膜蛋白不同。由基因所决定的细胞自动结束生命的过程,叫细胞凋亡.是凋亡诱导因子与膜受体发生特异性结合,表明细胞凋亡具有特异性,体现了生物膜的信息传递功能；细胞凋亡过程中有新蛋白质合成,体现了基因的选择性表达
高一生物必修一蛋白质知识点归纳为？
一.氨基酸的种类及其结构
1.蛋白质的概述
（1）.含量：.细胞中含量最多的有机物（占细胞干重的50%以上）（占细胞鲜重的7%~10%）
（2）.基本单位：蛋白质
注：1.蛋白质的消化：能对食物中的蛋白质进行消化的器官是胃和小肠。在胃部，胃液中的胃蛋白酶等将蛋白质初步分解；在小肠中，肠液和胰液中的酶等将蛋白质分解为氨基酸等；2.蛋白质的吸收：蛋白质经分解形成的氨基酸等在小肠部位被吸收
2.组成蛋白质的氨基酸及其种类
（1）.元素组成：C,H,O,N，有的含有S等
（2）.结构通式：一个氨基，一个羧基，一个氢和一个R基连在同一个碳原子上（不同氨基酸分子的R基不同，这是将氨基酸分子进行分类的依据）
（3）.结构特点：1.数量上至少含有一个氨基（—NH2）和一个羧基（—COOH）
（4）.种类：在生物体内可组成的蛋白质约20总，可分为必需氨基酸（成人8种，婴儿9种）和非必需氨基酸（成人12种，婴儿11种）
知识点二.蛋白质的结构及其多样性
1.氨基酸的结合方式——脱水缩合
（1）.相关概念
脱水缩合：一个氨基酸分子的羧基和另一个氨基酸分子的氨基相连接，同时脱掉一分子水的结合方式
肽键：连接两个氨基酸的化学键
二肽：两个氨基酸分子脱水缩合形成的；多肽：多个氨基酸分子脱水缩合的
2.蛋白质的结构
（1）.结构层次
C,H,O,N等元素——氨基酸——多肽——蛋白质
（2）.蛋白质的分子结构的多样性
氨基酸方面：种类不同，数目不同，排列顺序不同
肽链方面：肽链数目，肽链的盘曲折叠方式及形成的空间结构不同
知识点三.蛋白质的主要功能
结构蛋白：构成细胞和生物体结构的重要物质
功能蛋白：催化作用（参与生物体内各项生命活动的酶绝大多数是蛋白质），运输载体作用（红细胞中的血红蛋白），信息传递，调节作用（胰岛素，生长激素等蛋白质类激素能调节生物体的生命活动），免疫作用（生物体内的抗体（蛋白质）可以抵抗细菌和病毒等抗原的入侵）
知识点四.与蛋白质有关的计算
1.有关蛋白质的脱水数，肽链数目，肽键数，氨（羧）基数，相对分子质量的计算
（1）.氨基酸脱缩合时脱去的水分子数=肽键数=氨基酸数-肽链条数
（2）.蛋白质中游离的氨（羧）基数=肽链条数+R基上的氨（羧）基数=各氨基酸中的氨（羧）基数的总数-肽键数
知识点五.蛋白质的变性与盐析
蛋白质的变性
（1）.概念：蛋白质在某些化学因素或物理因素的作用下，其空间不可逆的被破坏，导致蛋白质变性，生物活性丧失
2.盐析
（1）.概念：蛋白质在某些盐的浓溶液中溶解度降低而析出的现象，降低盐溶液浓度后，蛋白质又会重新溶解，这一过程是可逆的
简述蛋白质分子结构与功能的关系
蛋白质是功能性大分子。每一种蛋白质都有特定的一级结构和空间结构，这些特定的结构是蛋白质行使蛋白质功能的物质基础，蛋白质的各种功能又是其结构的表现。蛋白质的任何功能都是通过其肽链上各种氨基酸残基的不同功能基团来实现的，所以，蛋白质的一级结构一旦确定，蛋白质的可能功能也就确定了。
简述蛋白质的分子结构和功能
结构：蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。
功能：蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的百分之十八，最重要的还是其与生命现象有关。是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。
为什么说蛋白质的结构决定其功能
一个蛋白质分子是由一条或几条多肽链组成，多肽链则折叠成特有的形状。蛋白质分子的专一形状是由4个层次的结构决定的，分别是一级、二级、三级和四级结构。前一级结构决定后一级结构。多肽链的氨基酸序列是一级结构，一级结构中的部分肽链卷曲或折叠产生二级结构。二级结构经过一系列的构象改变形成三维结构即三级结构，一般为球状或纤维状。三级结构有特定的结构域，形成结合位点或调节位点，可以结合特定结构的物质，行驶特定的功能。两条或两条以上的多肽链组成的蛋白质，可以形成四级结构；各个多肽称为亚基。
蛋白质结构如何影响其功能
1、蛋白质分子活性中心关键部位氨基酸残基的更换，会明显改变其生物活性，但如分子中非关键部位氨基酸残基的更换或缺失、则不会明显改变其活性；
2、某些小分子物质与某些蛋白质的非催化部分特异地结合，引起该蛋白的空间构象发生轻微变化，从而使其生物活性升高或降低的作用；
3、蛋白质变性后，空间结构破坏，生物学活性丧失。
